半胱氨酰-tRNA 合成酶 (CysRS) 催化半胱氨酸與其同源 tRNA Cys的氨?；磻?yīng)在蛋白質(zhì)翻譯的第一步。發(fā)現(xiàn) CysRS 與其他 aaRS 不同，因?yàn)樗鼰o(wú)需編輯反應(yīng)即可轉(zhuǎn)移半胱氨酸，這不適用于絲氨酸，盡管它們的結(jié)構(gòu)相似。令人驚訝的是，CysRS 具有高氨基酸特異性的原因尚不清楚。在這項(xiàng)研究中，通過(guò)分子動(dòng)力學(xué) (MD) 比較了 Cys-AMP 及其近同源氨基酸 Ser-AMP 與 CysRS 的結(jié)合構(gòu)型。結(jié)果表明，CysRS在結(jié)合和識(shí)別過(guò)程中一定程度上屏蔽了底物Cys-AMP，從而為下一步反應(yīng)的高選擇性提供了保證。而Ser-AMP在CysRS中處于折疊狀態(tài)。同時(shí)，CysRS中Cys-AMP與Zn963的相互作用比Ser-AMP強(qiáng)得多。CysRS 中的底物輔助氨?；瘷C(jī)制也通過(guò)量子力學(xué)/分子力學(xué) (QM/MM) 建模進(jìn)行了探索。根據(jù)QM/MM勢(shì)能，TS的能壘Cys-AMP為 91.75 kJ/mol，而 TS Ser-AMP接近 150 kJ/mol。基于熱化學(xué)計(jì)算，發(fā)現(xiàn)Cys-AMP產(chǎn)物比反應(yīng)物更穩(wěn)定。相反，Ser-AMP 具有比其產(chǎn)物更穩(wěn)定的反應(yīng)物。因此，它反映了 CysRS 的特異性源于反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)和熱力學(xué)角度。我們的研究全面展示了CysRS如何識(shí)別和催化底物Cys-AMP，希望能為該領(lǐng)域的研究人員提供一些指導(dǎo)。

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